Fassisi-tag

Fassisi heeft in een tweejarig onderzoeksproject met partners de volgende generatie lateral flow testsystemen ontwikkeld met de gepatenteerde Strep-tag technologie.

Met deze technologie kunnen de hoogst mogelijke gevoeligheden en specificiteiten worden bereikt met laterale flowtests.

Hoe de Fassisi-tag werkt

De Fassisi tag wordt toegepast in een immuno-sandwich assay.

Technische achtergrond van Fassisi-tag

Sinds het begin van de jaren negentig is het Strep-tag systeem een erkende methode die met succes is toegepast bij de affiniteits-chromatografische zuivering van eiwitten.

De Strep-tag techniek vindt zijn oorsprong in de sterke bindingsaffiniteit van de eiwitten streptavidine en biotine: Streptavidine wordt geproduceerd door de bacterie Streptmyces avidinii en heeft een buitengewoon hoge bindingsaffiniteit met biotine. Deze hoge bindingsaffiniteit tussen streptavidine en biotine wordt in de biotechnologie al tientallen jaren routinematig gebruikt voor detectie en signaalversterking in enzyme-linked immunosorbent assays (ELISA).

Sinds het begin van de jaren negentig is dit systeem geoptimaliseerd en zijn de bindingspartners biotine - steptavidine de peptiden (Strep-tag)-(Strep-Tactine) geworden.

Strep-tag is het synthetische peptide van biotine, dat uit acht aminozuren bestaat en een buitengewoon sterke bindingsaffiniteit heeft met strep-tactine, het synthetische derivaat van streptavidine. Strep-tag kan zowel aan de N- als aan de C-terminale uiteinden van eiwitten worden gekoppeld zonder hun biologische eigenschappen te veranderen. Deze buitengewoon sterke binding tussen Strep-tag en Strep-tactine wordt onder andere gebruikt om Strep-tag-gekoppelde, recombinante eiwitten, ook uit celmengsels, volledig en onder fysiologische omstandigheden te zuiveren.

De Fassisi-tag implementeert deze eigenschappen in een laterale flow assay.